大豆分离蛋白的改性方法

1、热处理法

Sorgentini等将5%、8%、11%、13%和15%的大豆分离蛋白在80℃或100℃处理30min，然后在4℃冷却过夜，当浓度大于或等于8%时，形成凝胶，在相同温度下，浓度越高，不溶性组分越多；蛋白质溶液的浓度相同时，100℃处理的不溶性组分比80℃要多。经DSC测量，80℃处理时，蛋白质部分变性，而100℃处理时，蛋白质全部变性。经过热处理，蛋白质的可溶组分和不可溶组分的表面亲水性（S0）发生变化，浓度较低时，由于热变性而暴露内部的亲水基，S0增大。在非热变性蛋白质中，可溶性组分和非可溶性组分，水结合能力（WIC）相同，热变性后，可溶性组分和非可溶性组分的WIC都提高，特别是浓度为8%最高。经过热处理后，蛋白南乳化性能得到提高。

L0pezde Ogara等在碱提酸沉制取大豆分离蛋白过程中，溶液的pH值调至等电点后在50℃、60℃、65℃和70℃水溶液中处理30min，随着温度升高，所得蛋白质溶解性（NSI）降低，吸水性（WAC）在温度由50℃升到60℃时迅速增加，温度继续增加时，稍微降低。经过热处理吸油性稍有增加。60℃所得蛋白质制成的胶体粘度最高，水分损失最低。

2、酸处理

Wagner等用酸处理大豆分离蛋白质和大豆球蛋白（Glycinin）。只有从长时间贮藏的大豆粉提取的蛋白，经酸处理后，溶解性会降低，pH的变化对溶解性和水结合能力（WIC）影响很小，而起泡性和泡沫稳定性有很大提高。酸处理时，pH值11S球蛋白有很强的变性作用。

3、酶处理

Wu等用木瓜蛋白酶水解大豆分离蛋白，并用超滤分离水解产物。11S蛋白亚基比7S球蛋白严基对木瓜蛋白酶敏感。木瓜蛋白酶显著提高大豆分离蛋白的表面吸水性、溶解性和乳化性。

QI等研究了胰酶对大豆分离蛋白的水解作用。胰酶包括胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶，能水解11S大豆球蛋白的两个碱性亚基。大豆蛋白经胰酶水解后，表面吸水性（S0）显著提高，溶解性变化不大，乳化液蛋白质和油含量增加，乳化能力增加，但乳化稳定性有所降低。?

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